Функции белков.
Каталитическая (ферментативная) – белки ускоряют все биохимические процессы, идущие в клетке: расщепление питательных веществ в пищеварительном тракте, участвуют в реакциях матричного синтеза. Каждый фермент ускоряет одну и только одну реакцию (как в прямом, так и в обратном направлении). Скорость ферментативных реакций зависит от температуры среды, уровня ее рН, а также от концентраций реагирующих веществ и концентрации фермента.
Транспортная – белки обеспечивают активный транспорт ионов через клеточные мембраны, транспорт кислорода и углекислого газа, транспорт жирных кислот (гемоглобин)
Защитная – антитела обеспечивают иммунную защиту организма; фибриноген и фибрин защищают организм от кровопотерь.
Структурная – одна из основных функций белков. Белки входят в состав клеточных мембран; белок кератин образует волосы и ногти; белки коллаген и эластин – хрящи и сухожилия.
Сократительная – обеспечивается сократительными белками – актином и миозином.
Сигнальная – белковые молекулы могут принимать сигналы и служить их переносчиками в организме (гормонами). Следует помнить, что не все гормоны являются белками.
Энергетическая – при длительном голодании белки могут использоваться в качестве дополнительного источника энергии после того, как израсходованы углеводы и жиры.
Ферменты - это специфические белки, входящие в состав всех клеток и тканей живых организмов играющие роль биологических катализаторов.
Первые данные о ферментах были получены при изучении процессов брожения и пищеварения. Большой вклад в исследование брожения внес Л.Пастер, однако он полагал, что соответствующие реакции могут осуществлять только живые клетки. В начале XX в. Э.Бухнер показал, что сбраживание сахарозы с образованием диоксида углерода и этилового спирта может катализироваться бесклеточным дрожжевым экстрактом. Это важное открытие послужило стимулом к выделению и изучению клеточных ферментов. И в XIX веке большинство ученых уже считали процесс брожения - совокупностью реакций, вызванных ферментами - биологическими катализаторами. Было предложено называть ферменты - энзимами (от греч. “эн зим”- “в дрожжах”. Сегодня термины фермент и энзим - синонимы. Еще в XVIII – XIX вв. некоторые ученые предполагали, что основой фермента является белок, но эта мысль не была услышана научным обществом. Лишь в 30-х годах ХХ в., когда американским биохимиком Нортропом были получены кристаллические ферменты пепсин и трипсин, их белковая природа была окончательно признана, и в 50-х годах подтверждена рентгеноструктурным анализом. С тех пор обнаружено и выделено более 700 ферментов, но в живых организмах их существует гораздо больше. На сегодняшний день известно более двух тысяч ферментов.
Строение, свойства и механизм работы ферментов.
Ферменты – это белковые молекулы, синтезируемые живыми клетками. В каждой клетке имеются сотни различных ферментов. С их помощью осуществляются многочисленные химические реакции, которые проходят с большой скоростью при температурах, подходящих для данного организма, то есть в пределах от 5 до 40 градусов.
По строению ферменты делят на 2 группы:
А) ферменты-протеины (однокомпонентные, т.е. состоят только из белка).
Б) ферменты-протеиды (двухкомпонентные, состоящие из белка и небелковой части).
Что же является небелковой частью? Это могут быть ионы металлов (кофактор) или органическое вещество связанное с белковой частью.
Поэтому все ферменты – белки. Но не все белки – ферменты.
Ферменты обладают чрезвычайно высокой каталитической активностью, они ускоряют реакции в десятки и сотни миллионов раз. Но интересно вот что! Чаще всего ферменты катализируют превращение веществ, размеры молекул которых по сравнению с размерами молекул ферментов очень малы. Например, фермент каталаза имеет молекулярную массу 250 тыс., а Н2О2, распад которого катализирует каталаза - всего 34, Такое соотношение между размерами фермента и субстрата (S) наводит на мысль, что каталитическая активность фермента определяется не всей его молекулой, а только небольшим его участком - активным центром фермента (небольшая часть молекулы фермента (3–5 аминокислотных остатков). Как мы знаем, реакция между веществами происходит при условии тесного сближения их молекул.
Взаимодействие субстрата (S) c ферментом впервые изучил немецкий ученый Эмиль Фишер. Он высказал гипотезу (1880 г.), согласно которой субстрат подходит активному центру фермента как «ключ к замку» или как «рука к перчатке».
[font="PT Sans", Helvetica, Arial, sans-serif]Ф[/font]ермент взаимодействует с субстратом и образует короткоживущий фермент-субстратный комплекс. По завершении реакции, фермент-субстратный комплекс распадается на продукты и фермент. Фермент в итоге не изменяется: по окончании реакции он остается таким же, каким был до неё, и может теперь взаимодействовать с новой молекулой субстрата.
Строение, свойства и механизм работы ферментов.
Ферменты – это белковые молекулы, синтезируемые живыми клетками. В каждой клетке имеются сотни различных ферментов. С их помощью осуществляются многочисленные химические реакции, которые проходят с большой скоростью при температурах, подходящих для данного организма, то есть в пределах от 5 до 40 градусов.
По строению ферменты делят на 2 группы:
А) ферменты-протеины (однокомпонентные, т.е. состоят только из белка).
Б) ферменты-протеиды (двухкомпонентные, состоящие из белка и небелковой части).
Что же является небелковой частью? Это могут быть ионы металлов (кофактор) или органическое вещество связанное с белковой частью.
Поэтому все ферменты – белки. Но не все белки – ферменты.
Ферменты обладают чрезвычайно высокой каталитической активностью, они ускоряют реакции в десятки и сотни миллионов раз. Но интересно вот что! Чаще всего ферменты катализируют превращение веществ, размеры молекул которых по сравнению с размерами молекул ферментов очень малы. Например, фермент каталаза имеет молекулярную массу 250 тыс., а Н2О2, распад которого катализирует каталаза - всего 34, Такое соотношение между размерами фермента и субстрата (S) наводит на мысль, что каталитическая активность фермента определяется не всей его молекулой, а только небольшим его участком - активным центром фермента (небольшая часть молекулы фермента (3–5 аминокислотных остатков). Как мы знаем, реакция между веществами происходит при условии тесного сближения их молекул.
Взаимодействие субстрата (S) c ферментом впервые изучил немецкий ученый Эмиль Фишер. Он высказал гипотезу (1880 г.), согласно которой субстрат подходит активному центру фермента как «ключ к замку» или как «рука к перчатке».
[font="PT Sans", Helvetica, Arial, sans-serif]Ф[/font]ермент взаимодействует с субстратом и образует короткоживущий фермент-субстратный комплекс. По завершении реакции, фермент-субстратный комплекс распадается на продукты и фермент. Фермент в итоге не изменяется: по окончании реакции он остается таким же, каким был до неё, и может теперь взаимодействовать с новой молекулой субстрата.
[font="PT Sans", Helvetica, Arial, sans-serif]
[/font]
[font="PT Sans", Helvetica, Arial, sans-serif] [/font]Механизм взаимодействия фермента и субстрата
На рисунке представлен механизм работы фермента, в частности, образования пептидной связи между молекулами аминокислот. Две аминокислоты взаимодействуют между собой в активном центре фермента, между ними образуется пептидная связь. Новое вещество (дипептид) покидает активный центр фермента, поскольку оно по своей структуре не соответствует этому центру.
Особенностью ферментов является то, что они обладают высокой специфичностью, т. е. могут ускорять только одну реакцию или реакции одного типа.
В 1890 году Э. Г. Фишер предположил, что эта специфичность обусловлена особой формой молекулы фермента, которая точно соответствует форме молекулы субстрата. Эта гипотеза получила название «ключа и замка», где ключ сравнивается с субстратом, а замок – с ферментом. Гипотеза гласит: субстрат подходит к ферменту, как ключ подходит к замку. Избирательность действия фермента связана со строением его активного центром.
[font="PT Sans", Helvetica, Arial, sans-serif]
[/font]
[font="PT Sans", Helvetica, Arial, sans-serif] Гипотеза взаимодействия фермента и субстрата по принципу ключ-замок Э. Г. Фишера[/font]
1.Термолабильность - ферменты активны в определенном диапазоне температур.
При возрастании температуры активность фермента сначала растет, а затем, выше определенной температуры, начинает снижаться.
При t= 70° и выше большинство ферментов полностью утрачивают свою активность из-за денатурации белка.
Каждый фермент характеризуется температурным оптимумом. Для ферментов животного происхождения topt = 40-50°, для ферментов растительного происхождения -50-60°, для человека ~ 37°.
При понижении t° ферменты теряют свою активность, но при создании нормальных условий они вновь начинают функционировать.
2. Влияние РН на активность ферментов – каждый фермент работает при определенном рн среды.
Различные ферменты имеют различное значение РН:
А) амилаза слюны: РН = 7 (нейтральная среда);
Б) пепсин желудочного сока действует в кислой среде (РН=1,5-2,5),
В)трипсин кишечного сока имеет РН = 8-9 (щелочная среда).
3. Специфичность действия фермента.
В отличие от неорганических катализаторов действие ферментов строго специфично. Например, фермент лактаза расщепляет только молочный сахар – лактозу – с образованием глюкозы и галактозы.
Для жизни живых организмов ферменты имеют решающее значение, в чем же оно заключается. Если ферменты прекращают свою работу организм гибнет.
В каждой растительной и животной клетке имеется фермент каталаза, который расщепляет пероксид водорода. Пероксид водорода - это ядовитое вещество, которое образуется в организме в результате ОВ-реакций. Так вот чтобы не произошло самоотравления клетки и организма в целом, каталаза расщепляет это вещество до воды и кислорода:
каталаза
2Н2О2 -----------> 2Н2О + О2↑
[/font][font="PT Sans", Helvetica, Arial, sans-serif] [/font]Механизм взаимодействия фермента и субстрата
На рисунке представлен механизм работы фермента, в частности, образования пептидной связи между молекулами аминокислот. Две аминокислоты взаимодействуют между собой в активном центре фермента, между ними образуется пептидная связь. Новое вещество (дипептид) покидает активный центр фермента, поскольку оно по своей структуре не соответствует этому центру.
Особенностью ферментов является то, что они обладают высокой специфичностью, т. е. могут ускорять только одну реакцию или реакции одного типа.
В 1890 году Э. Г. Фишер предположил, что эта специфичность обусловлена особой формой молекулы фермента, которая точно соответствует форме молекулы субстрата. Эта гипотеза получила название «ключа и замка», где ключ сравнивается с субстратом, а замок – с ферментом. Гипотеза гласит: субстрат подходит к ферменту, как ключ подходит к замку. Избирательность действия фермента связана со строением его активного центром.
[font="PT Sans", Helvetica, Arial, sans-serif]
[/font][font="PT Sans", Helvetica, Arial, sans-serif] Гипотеза взаимодействия фермента и субстрата по принципу ключ-замок Э. Г. Фишера[/font]
Свойства ферментов:
1.Термолабильность - ферменты активны в определенном диапазоне температур.
При возрастании температуры активность фермента сначала растет, а затем, выше определенной температуры, начинает снижаться.
При t= 70° и выше большинство ферментов полностью утрачивают свою активность из-за денатурации белка.
Каждый фермент характеризуется температурным оптимумом. Для ферментов животного происхождения topt = 40-50°, для ферментов растительного происхождения -50-60°, для человека ~ 37°.
При понижении t° ферменты теряют свою активность, но при создании нормальных условий они вновь начинают функционировать.
2. Влияние РН на активность ферментов – каждый фермент работает при определенном рн среды.
Различные ферменты имеют различное значение РН:
А) амилаза слюны: РН = 7 (нейтральная среда);
Б) пепсин желудочного сока действует в кислой среде (РН=1,5-2,5),
В)трипсин кишечного сока имеет РН = 8-9 (щелочная среда).
3. Специфичность действия фермента.
В отличие от неорганических катализаторов действие ферментов строго специфично. Например, фермент лактаза расщепляет только молочный сахар – лактозу – с образованием глюкозы и галактозы.
Для жизни живых организмов ферменты имеют решающее значение, в чем же оно заключается. Если ферменты прекращают свою работу организм гибнет.
В каждой растительной и животной клетке имеется фермент каталаза, который расщепляет пероксид водорода. Пероксид водорода - это ядовитое вещество, которое образуется в организме в результате ОВ-реакций. Так вот чтобы не произошло самоотравления клетки и организма в целом, каталаза расщепляет это вещество до воды и кислорода:
каталаза
2Н2О2 -----------> 2Н2О + О2↑
Помимо этого ферменты широко используются человеком в различных областях, таких как пищевая промышленность, медицина, химическая промышленность и т.д. Каждый день, садясь за стол, мы используем продукты, приготовленные с участием ферментов: чай, сыр, колбасы, копчености, пиво; употребляем фрукты и овощи с их собственным набором растительных ферментов, которые помогаю нам усвоить растительную пищу. Существует наука, которая занимается изучением ферментов – энзимология.
Ферменты применяются в пищевой промышленности (чайная отрасль, производство пива, колбас, сыроварение и молочная промышленность, кожевенная). В сельском хозяйстве для производства кормов, обработке круп. В медицине и фармацевтике, причем в медицине ферменты имеют и диагностическое значение – определение отдельных ферментов в клетке помогает распознаванию природы заболевания (например, вирусный гепатит – по активности фермента в плазме крови) их используют для замещения недостающего фермента в организме. Ферменты входят в состав порошков и зубных паст. В фотоделе, для изготовления фотоматериалов.
В первую очередь, на активность фермента влияет температура. С повышением температуры скорость химической реакции возрастает. Увеличивается скорость молекул, у них появляется больше шансов столкнуться друг с другом. Следовательно, увеличивается вероятность того, что реакция между ними произойдет. Температура, обеспечивающая наибольшую активность фермента – оптимальная.
За пределами оптимальной температуры скорость реакции снижается вследствие денатурации белков. Когда температура снижается, скорость химической реакции тоже падает. В тот момент, когда температура достигает точки замерзания, фермент инактивируется, но при этом не денатурирует.
В наше время для длительного хранения продуктов широко используют способ быстрого замораживания. Оно останавливает рост и развитие микроорганизмов, а также инактивирует ферменты, находящиеся внутри микроорганизмов, и предотвращает разложение продуктов питания.
Кроме этого, активность ферментов зависит ещё от pH среды (кислотности – то есть показателя концентрации ионов водорода).
В большинстве случаев, ферменты работают при нейтральном pH, т. е. при pH около 7. Но существуют ферменты, которые работают либо в кислой и сильнокислой, либо в щелочной и сильнощелочной среде. Например, один из таких ферментов – пепсин, он находится у нас с вами в желудке, работает в сильнокислой среде и расщепляет белки. Поскольку в желудке среда достаточно кислая, 1,5 – 2 pH, то этот фермент работает при сильнокислой среде.
Ферменты подвержены действию активаторов и ингибиторов. Некоторые ионы, например, ионы металлов Mg, Mn, Zn активируют ферменты. Другие же ионы (к ним относятся ионы тяжелых металлов, а именно Hg, Pb, Cd), наоборот, подавляют активность ферментов, денатурируют их белки.
За пределами оптимальной температуры скорость реакции снижается вследствие денатурации белков. Когда температура снижается, скорость химической реакции тоже падает. В тот момент, когда температура достигает точки замерзания, фермент инактивируется, но при этом не денатурирует.
В наше время для длительного хранения продуктов широко используют способ быстрого замораживания. Оно останавливает рост и развитие микроорганизмов, а также инактивирует ферменты, находящиеся внутри микроорганизмов, и предотвращает разложение продуктов питания.
Кроме этого, активность ферментов зависит ещё от pH среды (кислотности – то есть показателя концентрации ионов водорода).
В большинстве случаев, ферменты работают при нейтральном pH, т. е. при pH около 7. Но существуют ферменты, которые работают либо в кислой и сильнокислой, либо в щелочной и сильнощелочной среде. Например, один из таких ферментов – пепсин, он находится у нас с вами в желудке, работает в сильнокислой среде и расщепляет белки. Поскольку в желудке среда достаточно кислая, 1,5 – 2 pH, то этот фермент работает при сильнокислой среде.
Ферменты подвержены действию активаторов и ингибиторов. Некоторые ионы, например, ионы металлов Mg, Mn, Zn активируют ферменты. Другие же ионы (к ним относятся ионы тяжелых металлов, а именно Hg, Pb, Cd), наоборот, подавляют активность ферментов, денатурируют их белки.